உள்ளடக்கத்துக்குச் செல்

உட்கருவமிலப்புரதம்

கட்டற்ற கலைக்களஞ்சியமான விக்கிப்பீடியாவில் இருந்து.
நியூக்ளியோசோம் என்பது டிஎன்ஏ + ஹிஸ்டோன் புரதங்களின் கலவையாகும்.

உட்கருவமிலப்புரதம் (Nucleoprotein) என்பது கருவமிலங்களுடன் (டி. என். ஏ. அல்லது இரைபோ கருவமிலம் - ஆர். என். ஏ.) இணைந்த புரதங்கள் ஆகும்.[1] வழக்கமான கருவமில புரதங்களாக இரைபோசோம், நியூக்ளியோசோம்கள் மற்றும் தீநுண்மி உரை புரதங்கள் அடங்கும்.

அமைப்பு

[தொகு]
எபோலா வைரஸ் துகள்களின் குறுக்கு வெட்டு தோற்றம், முக்கிய புரதங்களின் கட்டமைப்புகள் காட்டப்பட்டு வலதுபுறத்தில் விளக்கப்பட்டுள்ளது

உட்கருப்புரதம் நேர்மறை மின்னூட்டம் பெற்றவையாகச் செய்யப்படுகின்றன. இதன் மூலம் எதிர்மறையாக மின்னோட்டமுடைய உட்கரு அமில சங்கிலிகளுடன் தொடர்பு கொண்டு இணைப்பினை ஏற்படுத்துகிறது. பல உட்கருப்புரதங்களின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் மற்றும் உயிரியல் செயல்பாடுகள் புரிந்து கொள்ளப்பட்டுள்ளது.[2][3] உட்கரு புரத கட்டமைப்புகளைத் தீர்மானிப்பதற்கான முக்கியமான நுட்பங்கள் எக்சு-கதிர் விளிம்பு விளைவு, உட்கரு காந்த அதிர்வு மற்றும் தாழ்வெப்பநிலை மின்னணு நுண்ணோக்கி ஆகியவை அடங்கும்.

தீநுண்மி

[தொகு]

தீநுண்மி மரபணுக்கள் (டி. என். ஏ. அல்லது ஆர். என். ஏ.) தீநுண்மி உரையினுள் மிகவும் இறுக்கமாக நிரம்பியுள்ளன.[4][5] எனவே பல தீநுண்மி கருவமில புரதங்களின் ஒழுங்கமைக்கப்பட்ட தொகுப்பைக் காட்டிலும் இவற்றின் பிணைப்புத் தளங்களை உள்நோக்கிச் சுட்டிக்காட்டுகின்றன. கட்டமைப்பு ரீதியாக வகைப்படுத்தப்பட்ட தீநுண்மி கருவமில புதங்கள் இன்ஃப்ளூவென்சா,[6] ரேபிசு,[7] எபோலா, புன்யம்வேரா,[8] சமல்லன்பெர்க்,[8] அசாரா,[9] கொங்கோ ரத்தக்கசிவு காய்ச்சல்,[10] மற்றும் லஸ்ஸா ஆகியவை அடங்கும்.[11]

டிஆக்சிரைபோ உட்கருப்புரதம்

[தொகு]

டிஆக்சிரைபோ உட்கருப்புரதம் (டிஎன்பி) என்பது டி. என். ஏ. மற்றும் புரதத்தின் கூட்டமைப்பானது.[12] முன்மாதிரி எடுத்துக்காட்டுகளாக நியூக்ளியோசோம்கள், மெய்க்கருவுயிரி உயிரணுக்களின் உட்கருக்களில் உள்ள எட்டு இசுடோன் புரதங்களின் கொத்துக்களால் சுற்றப்பட்ட டி. என். ஏ. ஆனது குரோமாடினை உருவாக்குவதாகும். விந்தணு உருவாக்கத்தின் போது புரோட்டமைன்கள் இசுடோன்களை மாற்றுகின்றன.

செயல்பாடுகள்

[தொகு]

மிகவும் பரவலான டிஆக்சிரைபோ உட்கருப்புரதம் நியூக்ளியோசோம்கள் ஆகும். இதன் கூறு உட்கரு டி. என். ஏ. ஆகும். டி. என். ஏ. வுடன் இணைந்த புரதங்கள் இசுடோன்கள் மற்றும் புரோட்டமைன்கள் ஆகும். இதன் விளைவாக உருவாகும் உட்கரு புரதங்கள் குரோமோசோம்களில் அமைந்துள்ளன. எனவே, முழு குரோமோசோமும், அதாவது மெய்க்கருவுயிரிகளில் உள்ள குரோமாடின் இத்தகைய உட்கருப்புரதங்களைக் கொண்டுள்ளது.[2][13]

மீயுயிரி உயிரணுக்களில், டி. என். ஏ. என்பது குரோமாட்டின் எனப்படும் அதிக அமுக்கப்பட்ட நியூக்ளியோபுரதங்கள் வளாகத்தில் உள்ள ஹிஸ்டோன் புரதங்களின் சம எடையுடன் தொடர்புடையது. இந்த வகையான வளாகத்தில் உள்ள டிஆக்ஸிரிபோநியூக்ளியோ புரதம் ஒரு பலதரப்பட்ட ஒழுங்குமுறை வளாகத்தை உருவாக்கத் தொடர்பு கொள்கிறது, இதில் இடைப்பட்ட டி. என். ஏ. வளையப்பட்டு அல்லது காயப்படுத்தப்படுகிறது. டிஆக்ஸிரிபோநியூக்ளியோபுரோட்டீன்கள் டி. என். ஏ பிரதி. மற்றும் படியெடுத்தலை ஒழுங்குபடுத்துவதில் பங்கேற்கின்றன.[14]

டிஆக்ஸிரிபோநியூக்ளியோ புரதங்கள் ஒத்த மறுஇணைவிலும் ஈடுபட்டுள்ளன. டி. என். ஏவை சரிசெய்வதற்கான ஒரு செயல்முறை கிட்டத்தட்ட பொதுவானதாகக் கொண்டுள்ளன. இந்தச் செயல்பாட்டின் மைய இடைநிலைப் படியானது, ஒரு டி. என். பி. இழையை உருவாக்குவதற்கு ஒற்றை-இழை டி. என். ஏவுடன் மறுஇணைவு புரதத்தின் பல நகல்களின் தொடர்பு ஆகும். இந்த செயல்பாட்டில் பயன்படுத்தப்படும் மறுஇணைவு நொதி ஆர்க்கியா (ரேடா மறுஇணைவு நொதி), [15] பாக்டீரியா (ரெக்கா மறுஇணைவு நொதி) [16] மற்றும் காடியிலிருந்து மனிதர்களுக்கு (ரேட்51 மற்றும் டிஎம்சி1 மறுஇணைவு நொதி) யூகாரியோட்கள் மூலம் உற்பத்தி செய்யப்படுகின்றன.[17]

மேலும் காண்க

[தொகு]

மேற்கோள்கள்

[தொகு]
  1. ↑ மெஷ் Nucleoproteins
  2. ↑ 2.0 2.1 Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, பன்னாட்டுத் தரப்புத்தக எண் 0-12-361811-8.
  3. ↑ Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Biochemie. Springer, பன்னாட்டுத் தரப்புத்தக எண் 978-3-540-68637-8.
  4. ↑ Tzlil, Shelly; Kindt, James T.; Gelbart, William M.; Ben-Shaul, Avinoam (March 2003). "Forces and Pressures in DNA Packaging and Release from Viral Capsids". Biophysical Journal 84 (3): 1616–1627. doi:10.1016/s0006-3495(03)74971-6. பப்மெட்:12609865. Bibcode: 2003BpJ....84.1616T. 
  5. ↑ Purohit, Prashant K.; Inamdar, Mandar M.; Grayson, Paul D.; Squires, Todd M.; Kondev, Jané; Phillips, Rob (2005). "Forces during Bacteriophage DNA Packaging and Ejection". Biophysical Journal 88 (2): 851–866. doi:10.1529/biophysj.104.047134. பப்மெட்:15556983. Bibcode: 2005BpJ....88..851P. 
  6. ↑ Ng, Andy Ka-Leung; Wang, Jia-Huai; Shaw, Pang-Chui (2009-05-27). "Structure and sequence analysis of influenza A virus nucleoprotein" (in en). Science in China Series C: Life Sciences 52 (5): 439–449. doi:10.1007/s11427-009-0064-x. பன்னாட்டுத் தர தொடர் எண்:1006-9305. பப்மெட்:19471866. 
  7. ↑ Albertini, Aurélie A. V.; Wernimont, Amy K.; Muziol, Tadeusz; Ravelli, Raimond B. G.; Clapier, Cedric R.; Schoehn, Guy; Weissenhorn, Winfried; Ruigrok, Rob W. H. (2006-07-21). "Crystal Structure of the Rabies Virus Nucleoprotein-RNA Complex" (in en). Science 313 (5785): 360–363. doi:10.1126/science.1125280. பன்னாட்டுத் தர தொடர் எண்:0036-8075. பப்மெட்:16778023. Bibcode: 2006Sci...313..360A. 
  8. ↑ 8.0 8.1 Ariza, A.; Tanner, S. J.; Walter, C. T.; Dent, K. C.; Shepherd, D. A.; Wu, W.; Matthews, S. V.; Hiscox, J. A. et al. (2013-06-01). "Nucleocapsid protein structures from orthobunyaviruses reveal insight into ribonucleoprotein architecture and RNA polymerization". Nucleic Acids Research 41 (11): 5912–5926. doi:10.1093/nar/gkt268. பன்னாட்டுத் தர தொடர் எண்:0305-1048. பப்மெட்:23595147. 
  9. ↑ Surtees, Rebecca; Ariza, Antonio; Punch, Emma K.; Trinh, Chi H.; Dowall, Stuart D.; Hewson, Roger; Hiscox, Julian A.; Barr, John N. et al. (2015-01-01). "The crystal structure of the Hazara virus nucleocapsid protein". BMC Structural Biology 15: 24. doi:10.1186/s12900-015-0051-3. பன்னாட்டுத் தர தொடர் எண்:1472-6807. பப்மெட்:26715309. 
  10. ↑ Carter, Stephen D.; Surtees, Rebecca; Walter, Cheryl T.; Ariza, Antonio; Bergeron, Éric; Nichol, Stuart T.; Hiscox, Julian A.; Edwards, Thomas A. et al. (2012-10-15). "Structure, Function, and Evolution of the Crimean-Congo Hemorrhagic Fever Virus Nucleocapsid Protein" (in en). Journal of Virology 86 (20): 10914–10923. doi:10.1128/JVI.01555-12. பன்னாட்டுத் தர தொடர் எண்:0022-538X. பப்மெட்:22875964. 
  11. ↑ Qi, Xiaoxuan; Lan, Shuiyun; Wang, Wenjian; Schelde, Lisa McLay; Dong, Haohao; Wallat, Gregor D.; Ly, Hinh; Liang, Yuying et al. (2010). "Cap binding and immune evasion revealed by Lassa nucleoprotein structure". Nature 468 (7325): 779–783. doi:10.1038/nature09605. பப்மெட்:21085117. Bibcode: 2010Natur.468..779Q. 
  12. ↑ மெஷ் Deoxyribonucleoproteins
  13. ↑ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, பன்னாட்டுத் தரப்புத்தக எண் 978-1-4641-0962-1.
  14. ↑ Echols, Harrison (1990). "Nucleoprotein structures initiating DNA replication, transcription, and site-specific recombination". The Journal of Biological Chemistry 265 (25): 14697–700. doi:10.1016/S0021-9258(18)77163-9. பப்மெட்:2203758. 
  15. ↑ "RadA protein is an archaeal RecA protein homolog that catalyzes DNA strand exchange". Genes Dev. 12 (9): 1248–53. 1998. doi:10.1101/gad.12.9.1248. பப்மெட்:9573041. 
  16. ↑ "The importance of repairing stalled replication forks". Nature 404 (6773): 37–41. 2000. doi:10.1038/35003501. பப்மெட்:10716434. Bibcode: 2000Natur.404...37C. 
  17. ↑ "Spontaneous self-segregation of Rad51 and Dmc1 DNA recombinases within mixed recombinase filaments". J. Biol. Chem. 293 (11): 4191–4200. 2018. doi:10.1074/jbc.RA117.001143. பப்மெட்:29382724. 

வெளி இணைப்புகள்

[தொகு]
"https://ta.wikipedia.org/w/index.php?title=உட்கருவமிலப்புரதம்&oldid=3760658" இலிருந்து மீள்விக்கப்பட்டது